§ 9. Білки: будова та властивості

admin2025

Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і кількісному співвідношенні: наприклад, у клітинах тварин становлять до 40-50 % сухої маси, рослин – до 20-35 %.

• Будова білків. Білки – високомолекулярні азотовмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти – це органічні кислоти, що містять аміногрупу (-NH₂), якій властиві лужні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом водню, пов'язані з тим самим атомом вуглецю. У складі амінокислот завжди є специфічні для кожної з них частини. Їх називають радикалами (R-групами). Загальна формула амінокислоти має вигляд:

У тканинах живих істот виявлено понад 100 амінокислот, але до складу білків входять лише 20 із них, так звані основні, які зустрічаються майже у всіх білках. Неосновні амінокислоти, кожна з яких похідна однією з основних, є компонентами лише окремих типів білків.

У таблиці 9.1 наведено повні та скорочені назви основних амінокислот. Різні комбінації з'єднаних у ланцюжка 20 основних та неосновних амінокислот забезпечують майже нескінченну різноманітність білкових молекул (кількість можливих варіантів – близько 2 • 10 18 ). Зокрема, в організмі людини виявлено понад 5 млн. типів білкових молекул. Молекула кожного певного білка характеризується специфічними складом та послідовністю амінокислотних залишків, які визначають неповторність її функціональних властивостей.

Амінокислоти ділять на замінні та незамінні.Замінні амінокислоти здатні синтезуватися із продуктів обміну речовин в організмах людини та тварин. Незамінні амінокислоти в організмах людини та тварин не утворюються, а надходять разом із їжею. Ці амінокислоти синтезують рослини, гриби чи бактерії. Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких входять не всі ці амінокислоти. Слід зазначити, що для різних видів тварин набір незамінних амінокислот неоднаковий, до того ж може змінюватися з віком. Наприклад, аргінін або гістидин – замінні для дорослих та незамінні для дітей. Відсутність або нестача однієї або декількох незамінних амінокислот в організмі призводять до порушень балансу азоту та біосинтезу білків, уповільнення росту та розвитку.

Залишки молекул амінокислот у складі білків з'єднані між собою міцним ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншою. Цей тип зв'язку називають пептидним (від грец. пептос – зварений). Так утворюється сполука, що складається із залишків двох амінокислот – дипептид. Структури, які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від понад 50 до декількох тисяч), відносяться до поліпептидів (пептидний зв'язок позначений кольором):

Поліпептиди з високою молекулярною масою (від 6000 до кількох мільйонів) називають білками. Вони складаються з одного або декількох поліпептидних ланцюгів і можуть містити кілька тисяч амінокислотних залишків.

Назви основних амінокислот та їх скорочені позначення

Назва амінокислоти

Скорочена назва

Назва амінокислоти часто походить від назви субстрату, з якого вона була виділена, або певних властивостей. Наприклад, аспарагін вперше виявлений у рослині аспарагус, гліцин названий завдяки солодкому присмаку (від грец. глікос – солодкий).

• Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації, або конформації, білків: первинний, вторинний, третинний та четвертинний (рис. 9.1).

Первинну структуру білків визначає та чи інша послідовність амінокислотних залишків. Її утворюють пептидні зв'язки. Саме первинна структура визначає властивості та функції тієї чи іншої білкової молекули. Часто молекула білка у вигляді такого ланцюга не придатна до виконання своїх функцій. Для цього вона, наприклад, має повністю або частково набути вигляду спіралі, тобто вторинної структури. Це забезпечують водневі зв'язки, що виникають між атомами водню NH-групи одного витка спіралі та кисню СО-групи іншого витка спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, проте в сукупності вони підтримують досить стійку структуру.

Мал. 9.1. Рівні просторової організації білкових молекул: 1 – первинний; 2 – вторинний; 3 – третинний; 4 – четвертинний

Третинна структура обумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином клубок, або глобулу, завдяки зв'язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну (так звані дисульфідні зв'язки). Підтримка третинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв'язки (рис. 9.2). Гідрофобні взаємодії – це сили тяжіння між неполярними ділянками молекул у водному середовищі.Гідрофобні залишки деяких амінокислот у водному розчині зближуються, як би злипаються, і стабілізують структуру білка.

Електростатичні зв'язки виникають між негативно та позитивно зарядженими радикалами залишків амінокислот.

Мал. 9.2. Зв'язки, що підтримують конформацію білкової молекули: 1 – водневі; 2 – дисульфідні; 3 – іонні взаємодії; 4 – гідрофобні взаємодії

Четвертична структура білків виникає при об'єднанні кількох глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну.

Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, містять також небілкові компоненти – залишки фосфорної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми заліза, цинку, міді тощо. Такі складні білки називають глікопротеїдами з вуглеводами), ліпопротеїдами (з ліпідами), нуклеопротеїдами (з нуклеїновими кислотами) та ін. Багато білків утворюють складні комплекси з пігментами – забарвленими в різні кольори органічними сполуками.

• Властивості білків. Функціональні властивості білків обумовлені їх амінокислотним складом та просторовою структурою. За формою молекул розрізняють фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні (кулясті) білки. Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді і виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (м'язові білки – актин та міозин) функції. Глобулярні білки в основному водорозчинні та виконують інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин – розщеплення білків їжі, імуноглобуліни (антитіла) – захисну.Глобулярні білки менш стійкі (згадайте з власного досвіду: білок курячих яєць навіть при незначному підвищенні температури легко змінює свою структуру і стає нерозчинним).

Одна з основних властивостей білків – їх здатність під впливом різних факторів (дія концентрованих кислот та лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру та властивості. Процес порушення природної структури білків, що супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією (рис. 9.3). Зазвичай денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія факторів, які до неї призвели, білок може відновити свій початковий стан. Це називають ренатурацією. В організмів оборотна денатурація часто пов'язана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею в клітину сигналів із навколишнього середовища, прискоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією.

Мал. 9.3. Денатурація (2) та ренатурація (4) білкової молекули: 1, 5 – активні молекули білка; 3 – неактивна молекула білка

Ключові терміни та поняття. Білки, поліпептиди, денатурації, ренатурації, деструкції.

Коротко про головне

Білки – високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Двадцять основних амінокислот можуть з'єднуватися між собою у різних поєднаннях за допомогою пептидного зв'язку.
Відомі чотири рівні просторової організації білків (конформації): первинний, вторинний, третинний та четвертинний.
Білки здатні до денатурації та ренатурації (зміни та відновлення своїх вищих структур). Необоротний процес порушення первинної структури білків називають деструкцією.

Запитання для самоконтролю

1. Які речовини відносять до амінокислот, поліпептидів та білків? 2. Яка будова амінокислот? 3. Які амінокислоти називають замінними та незамінними? 4. Яка будова білків? Як амінокислоти з'єднуються в поліпептидний ланцюг? 5. Які білки називають простими, а які складними? 6. Які знаєте рівні просторової організації білків? 7. Які властивості притаманні білкам? 8. Як властивості білків залежать від їхньої просторової структури?

Подумайте

1. Що спільного та відмінного в процесах денатурації та деструкції? 2. Яку роль життя організмів грає здатність молекул білків до денатурації? 3. Чому відсутність їжі білків тваринного походження негативно впливає життєдіяльність організму людини?

§ 9. Білки: будова та властивості - Priroda.v.ua

Білки виконують кілька основних ролей у нашому організмі:

• є матеріалом для побудови всіх клітин, тканин та органів;

• забезпечують імунітет організму та виступають у якості антитіл;

• беруть участь у травному процесі та енергетичному обміні.

2. Які продукти багаті на білки?

М'ясо, птиця, риба та морепродукти, молоко та молочні продукти, сир, яйця, фрукти (яблука, груші та ананаси, ківі, манго, маракуя, лічі та ін.).

Запитання

1. Які речовини називаються білками чи протеїнами?

Білки – це природні органічні речовини, що складаються з амінокислот і відіграють фундаментальну роль у життєдіяльності організму.

2. Що таке первинна структура білка?

Послідовність амінокислот у складі поліпептидного ланцюга є первинною структурою білка. Вона унікальна для будь-якого білка та визначає його форму, властивості та функції.

3. Як утворюються вторинна, третинна та четвертинна структури білка?

В результаті утворення водневих зв'язків між СО та NН-групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга утворюється спіраль. Водневі зв'язки слабкі, але комплексно вони забезпечують досить міцну структуру. Ця спіраль – вторинна структура білка.

Третинна структура – тривимірна просторова «упаковка» поліпептидного ланцюга. В результаті виникає химерна, але для кожного білка специфічна конфігурація – глобула. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між амінокислотними радикалами.

Четвертична структура виникає в результаті з'єднання декількох макромолекул (глобул) з третинною структурою до складного комплексу. Наприклад, гемоглобін крові людини є комплексом з чотирьох макромолекул білка.

4. Що таке денатурація білка?

Порушення природної структури білка називають денатурацією. Вона може відбуватися під впливом температури, хімічних речовин, променистої енергії та інших факторів.

5. За якою ознакою білки поділяються на прості та складні?

Прості білки складаються лише з амінокислот. Складні білки у своєму складі мають ще й вуглеводи (глікопротеїни), жири (ліпопротеїни), нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїни) та ін.

Завдання

Ви знаєте, що білок курячого яйця складається переважно з протеїнів. Подумайте, чим пояснюється зміна структури білка у вареного яйця. Наведіть інші відомі приклади, коли структура білка може змінитися.

Внаслідок впливу високих температур на яйце відбувається денатурація білка. Внаслідок цього білок втрачає свої властивості (прозорість та ін.). Будь-яка термообробка їжі (варіння, смаження, запікання) веде до денатурації білків. В результаті білки стають більш доступними до дії травних ферментів, самі ж втрачають функціональну активність.

§ 9. Білки: будова та властивості - Priroda.v.ua

У структурованій, доступній формі в даному матеріалі викладається складне питання – будова органічних речовин.

Завантажити:

Попередній перегляд:

ОРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ. БІЛКИ.

КОНФОРМАЦІЇ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ.

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ. ФУНКЦІЇ БІЛКІВ.

1. Основні питання теорії

Органічні речовини клітини.

Білки (пептиди, протеїни, протеїди)

Білки – азотовмісні органічні сполуки, макромолекули, гетерополімери, мономером є амінокислота.

NH2-CH-COOH, або NH2-C-COOH, | |

де NH 2 – аміногрупа (основні властивості)

COOH-карбоксильна група (кислотні властивості)

Амінокислоти – амфотерні сполуки. До складу білків входять 20 амінокислот.

синтезуються в організмі

не можуть бути синтезовані в організмі людини та тварин, повинні надходити з їжею

глі, ала, сір, асп, глу, асн, глн, цис, тир, про

арг, гіс, три, мет, ліз, вал, лей, ілей, тре, фен

ала, вал, лей, ілей, про, мет, фен, три

Специфічна послідовність чергування амінокислот у білку визначається генетично.

Аміногрупа однієї амінокислоти здатна вступати в реакцію з карбоксильною групою іншої амінокислоти за допомогою пептидного зв'язку (C-N).

Якщо з'єднується багато амінокислот (більше 10), виходить поліпептид.

Конформації білкової молекули

Первинна структура (лінійна) – поліпептид, пов'язаний пептидними зв'язками (зв'язок між C-N, між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої амінокислоти). Специфічна визначається послідовністю нуклеотидів ДНК, що кодує даний білок.
Вторинна структура – α-спіраль (пружина), β-шар (складчастий шар): водневі зв'язки (зв'язок між Н аміногрупи та О карбоксильної групи) між витками спіралі або ланцюгами складчастого шару. Кератин (α-спіраль), фіброїн (β-шар).
Третинна структура – суперспіраль, глобула: зв'язки між радикалами: дисульфідні (S-S зв'язки), іонні, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії. Інсулін, імуноглобуліни, міоглобін.
Четвертична структура – кілька третинних структур: слабкі взаємодії між радикалами та Ван-дер-Ваальсовими силами між субодиницями. Гемоглобін (2 – і 2 -ланцюги), лактатдегідрогеназа, гексокіназа.

(Відеофрагмент "Структури білка".)

Денатурація – втрата конформації, властивої цій білковій молекулі.

Денатурацію викликають: нагрівання, випромінювання, сильні кислоти, луги, концентровані розчини солей, важкі метали, органічні розчинники, детергенти.

Якщо зберігається первинна структура білка, можлива ренатурація , тобто. відновлення конформації білка.

(Відеофрагмент "Денатурація білка".)

антитіла, ферменти, гормони

складаються лише з амінокислот

складаються з амінокислот та небілкової частини (простетичної групи)

альбуміни, глобуліни, гістони, актин, міозин, фібриноген, травні ферменти

фосфопротеїди (казеїн молока),

нуклеопротеїди (у складі ДНК, РНК),

ліпопротеїди (компоненти мембран),

Функції білків. Ферменти

Структурна: клітинні мембрани органоїдів клітин та позаклітинних структур; кератин (волосся), фіброїн (шовк), колаген (хрящ, сухожилля), еластин (зв'язки).
Двигуна: скорочувальні білки: актин (нерухомі нитки міофібрили) та міозин (рухливі нитки міофібрили).

(Відеофрагмент "М'язові скорочення".)

Транспортна: гемоглобін (транспорт Про 2 і СО 2 у крові), трансферин (транспорт заліза), міоглобін (транспорт Про 2 у м'язах).
Захисна: антитіла (імуноглобуліни), фібриноген, тромбін.
Регуляторні: гормони інсулін, глюкагон, АКТГ, соматотропін.
Рецепторна: у складі мембранних рецепторів забезпечують відповідь клітини на подразнення (родопсин).
Запасна: резервні джерела енергії: яєчний альбумін, казеїн молока.
Енергетична (в останню чергу): при розщепленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії.
Токсини (зміїна отрута, дифтерійний токсин), антибіотики (неокарциностатин).
Каталітична: білки-ферменти – біологічні каталізатори, речовини, що прискорюють реакцію.

всі ферменти – глобулярні білки (виняток: рибозим – РНК-фермент);
збільшують швидкість реакції, але не витрачаються; активність змінюється залежно від t, рН, тиску, концентрації;
для ефективної роботи необхідні небілкові компоненти – кофактор;

Специфічність роботи ферменту пояснюється взаємовідносинами субстрату та активного центру (3 – 12 амінокислотних залишків, що безпосередньо взаємодіють з субстратом). На це існує дві точки зору:

Класифікація ферментів (2000)

1. Оксидоредуктази (перенесення атомів Н та Про або електронів).

2. Трансферази (перенесення групи атомів).

3. Гідролази (реакції гідролізу).

4. Ліази (приєднання чи відщеплення групи атомів).

5. Ізомерази (внутрішньомолекулярні перебудови).

6.Лігази (з'єднання двох молекул).

2. Тести з вибором однієї правильної відповіді

1. Частинами амінокислоти, що змінюються, є:

а) аміногрупа та карбоксильна група;

в) карбоксильна група;

г) радикал та карбоксильна група.

2. Первинна структура білка утримується:

а) водневими зв'язками;

б) пептидними зв'язками;

в) гідрофобними зв'язками;

г) дисульфідними зв'язками.

3. Вторинну структуру білкової молекули підтримують переважно … зв'язку.

4. Молекули білків відрізняються одна від одної:

а) послідовністю чергування амінокислот;

б) кількістю амінокислот у молекулі;

в) формою третинної структури;

г) усіма зазначеними особливостями.

5. Яка із сполук не побудована з амінокислот?

6. Як надходять у клітини тварин незамінні амінокислоти?

а) синтезуються у самих клітинах;

б) надходять разом із їжею;

в) надходять разом із вітамінами;

г) надходять усіма зазначеними шляхами.

7. Які білки сприяють відторгненню органів та тканин при їх пересадці від одного організму до іншого?

а) транспортні білки;

г) будівельні білки.

8. У процесі біохімічних реакцій ферменти:

а) прискорюють реакції і при цьому не змінюються;

б) прискорюють реакції та змінюються в результаті реакції;

в) уповільнюють хімічні реакції, не змінюючись;

г) уповільнюють хімічні реакції, змінюючись.

9. Для лікування тяжких форм цукрового діабету хворим необхідно вводити:

10. Від яких умов залежить вплив ферментів в організмі?

а) від температури середовища;

в) від концентрації реагуючих речовин та концентрації ферменту;

г) від усіх зазначених умов.

11. При оборотній денатурації молекул білка відбувається:

а) порушення його первинної структури;

б) утворення водневих зв'язків;

в) порушення його третинної структури;

г) утворення пептидних зв'язків.

12. Поліпептидний ланцюг, згорнутий у клубок, – це … структура білка.

3. Тести з вибором кількох правильних відповідей

1. Фібрилярним білкам притаманні такі характеристики:

а) їм важлива вторинна структура;

б) їх довгі ланцюги скріплюються зшивками;

в) їх ланцюги згорнуті до глобулів;

г) їм важлива третинна структура;

д) утворюють довгі волокна;

е) є регуляторними білками.

2. Для третинної структури білків характерно:

а) у її освіті беруть участь лише водневі зв'язки;

б) утворюється при укладанні поліпептидних ланцюгів у глобули;

в) на її рівні існують білки, що виконують захисну та механічну функції;

г) утворюється при впорядкованому зсіданні поліпептидного ланцюга в спіраль;

д) у її освіті беруть участь водневі, іонні, дисульфідні зв'язки;

е) на її рівні існують ферменти, антитіла, деякі гормони.

4. Заповніть перепустки

(заповніть перепустки в реченнях, використовуючи слова, виділені курсивом)

Через війну взаємодії різних (1…) спіралізована молекула білка утворює (2…) структуру, що у своє чергу залежить від (3…) структури, тобто. від (4…) амінокислот у молекулі білка. Субодиниці (окремі ланцюги) деяких білків утворюють (5…) структуру. Приклад такого білка є (6…).

(Гемоглобін, первинної, амінокислот, четвертинну, послідовності, третинну.)

5. Виберіть правильні твердження

Білки за складом поділяються на глобулярні, фібрилярні та проміжні.
Мономером білка є радикал.
Амінокислота має радикал, аміногрупу, карбоксильну групу.
Вторинна структура білка представлена спіраллю або складчастим шаром.
Усі білки – ферменти.
Дисульфідні зв'язки – зв'язки між сірковмісними амінокислотами в молекулі білка.
Активний центр ферменту – це ліпід.
Гістони входять до складу хромосом.
У 1890 р. е.. Фішером було відкрито активний центр ферменту.
Гіпотеза «індукованої відповідності» було обґрунтовано Д. Кошланд.
Фібриноген – білок проміжної структури.
Денатурація – це відновлення тривимірної структури конформації білка.
Гемоглобін – білок четвертинної структури.
Альбуміни – це прості білки.
Простетична група глікопротеїду – вуглевод.
Казеїн молока – глобулін.
Амінокислота – амфотерна сполука.
Ферменти та антитіла – глобулярні білки.
Зв'язок між Н і О називають пептидним.
Реакція конденсації йде з виділенням 2 .
Первинну конформацію білка підтримують водневі зв'язки.
Трипсин каталізує гідроліз білків.
Ферменти – біологічні каталізатори.
Водневі зв'язки між витками спіралі утворюються через 2 амінокислоти.
Ферменти мають специфічність.
Активність ферменту залежить від рН.
Анаболічні реакції – реакції розпаду.
Глюкагон ініціює розпад глікогену у печінці.
Міоглобін переносить Про 2 у м'язах.
Ферменти поділяють на 6 класів.

6. Встановіть відповідність

(встановіть відповідність між змістом першого, другого та третього стовпця таблиці)